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Deep Freeze para revelar las interacciones de la ultraestructura molecular de las células


Imagen: freepik.com


Muchos tipos de células tienen que poder moverse, como durante el desarrollo del cuerpo o cuando las células inmunitarias tienen que llegar al sitio de una infección o lesión. Para hacerlo, las células pueden emplear lamelipodios, extensiones delgadas que se pueden extender, adherirse a una superficie y tirar del resto de la célula hacia adelante. Una densa red de proteínas llamadas filamentos de actina forma el citoesqueleto de la célula y también se encuentra dentro de estos lamelipodios. Un grupo de siete proteínas conocido como complejo Arp2 / 3 utiliza filamentos de actina existentes para generar otros nuevos, generando las fuerzas de ramificación que pueden llevar a la célula a nuevos lugares.


Los métodos existentes permitieron a los científicos estudiar la estructura del complejo Arp2 / 3 de dos formas: ya sea de forma aislada cuando la estructura estaba inactiva, o una vez unida a los filamentos de actina. En el primer método, la conformación inactiva no revelará mucho a los investigadores sobre cómo funciona el complejo para producir nuevos filamentos. El segundo método utiliza tomografía electrónica, que muestra el complejo en acción, pero la resolución no es excelente.

"Los datos previos de tomografía electrónica de complejos Arp2 / 3 unidos a filamentos de actina en un entorno de probeta eran demasiado imprecisos, lo que hacía imposible decir sin ambigüedades dónde deben ubicarse los elementos individuales del complejo", explicó Florian Fäßler, investigador postdoctoral en el laboratorio del profesor de IST Austria Florian Schur.

En una nueva investigación publicada en Nature Communications , los científicos del laboratorio de Schur obtuvieron imágenes de muchos complejos Arp2 / 3 dentro de lammelipodia de las células de ratón mientras estaban en acción. Los investigadores utilizaron poderosas herramientas de microscopía crioelectrónica para congelar rápidamente las células en su lugar y luego visualizarlas desde muchos ángulos. Esto generó suficientes datos para reconstruir imágenes tridimensionales de 10,000 complejos Arp2 / 3 activos diferentes.



"Nos dijimos a nosotros mismos: Está bien, vamos a entrar en la célula, donde el entorno es mucho más intrincado porque no solo está el complejo de proteínas y los filamentos de actina, sino también todo tipo de cosas más. Pero esta era la única forma en que estábamos capaces de mantener esta red de tal manera que pudiéramos determinar su estructura ”, dijo el biólogo molecular Florian Schur.

Este estudio proporciona una visión sin precedentes de la relación entre los complejos Arp2 / 3 y los filamentos de actina. Ahora los investigadores pueden aprender más sobre su función y cómo puede desempeñar un papel en la enfermedad.


"Lo que hemos hecho es llegar lo más lejos posible con muestras tan complejas en términos de metodología y resolución. Con la resolución actual, hemos obtenido nuevos conocimientos biológicos, pero también fue un avance metodológico demostrar: es posible ", Señaló Schur. "Estamos empezando a darnos cuenta de todo el potencial de la tomografía crioelectrónica".


Autor: Carmen Leitch

Artículo Original: https://www.labroots.com/trending/cell-and-molecular-biology/19532/putting-cells-deep-freeze-reveal-fine-structures-action


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